ДОСЛІДЖЕННЯ КІНЕТИЧНИХ ПАРАМЕТРІВ ГІДРОЛІЗУ БІОКОМПЛЕКСОМ ІНГІБІТОР АМІЛАЗИ-ГІДРОЛІЗАТ КОЛАГЕНУ - Дзюба, Н. А. (ПРОДОВОЛЬЧІ РЕСУРСИ, 2025)
Предмет. Ферменти та інгібітори є нестабільними до дії зовнішніх факторів (температури, рН), тому постає питання їх стабілізації шляхом іммобілізації на біоматрицях. Дослідження іммобілізації за допомогою ІЧ-спектроскопії дозволяє з більшою точністю говорити про процес взаємодії інгібітору ферментів та біоматриці. Мета. Дослідження кінетичної характеристики біокомплексу на основі інгібітору панкреатичної амілази та гідролізату колагену. Методи. Визначення активності ферменту амілази та вплив на неї мобілізованої форми інгібітору. Визначення зв’язків при отриманні біокомплексу за допомогою ІЧ-спектроскопії та характеру кінетики інгібування лінеаризації рівняння Міхаеліса-Ментен по Лайнуівер-Берку і Хейнс. Результати дослідження. За допомогою ІЧ-спектроскопії показали, що зшивка інгібітору амілази з біоматрицею відбувається шляхом утворення внутрішньомолекулярних ковалентних зв’язків, електростатичної взаємодії між зарядженими групами гідролізату колагена та інгібітора амілази. Диференціальна крива порівняння ВВОП характеризується зменшенням інтенсивності поглинання іммобілізованого інгібітору в області 3400 см-1, що відповідає валентним коливанням вільної групи -ОН, що свідчить про посилення водневих зв’язків іммобілізованого зразка. Кінетичні параметри інгібування амілази проводили методами лінеаризації рівняння Міхаеліса-Ментен по Лайнуівер-Берку і Хейнсу. Вивчення кінетики інгібування амілази іммобілізованою формою інгібітора показали зменшення ферментативної активності, що характеризується відсутністю змін Km при зменшенні значення Vmax, що дозволяє віднести інгібування до лінійного неконкурентного типу. Сфера застосування результатів. Біотехнологія отримання біокомплексів, здатних регулювати процеси харчування.